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Trouble de la synthèse des protéines


Parmi les causes des troubles de la synthèse protéique, divers types de carences nutritionnelles occupent une place importante (famine complète et incomplète, manque d'acides aminés essentiels dans les aliments, violation d'un certain rapport quantitatif entre les acides aminés essentiels entrant dans le corps). Si, par exemple, le tryptophane, la lysine et la valine sont contenus dans la protéine tissulaire dans des proportions égales (1: 1: 1) et que ces acides aminés arrivent dans le rapport 1: 1: 0,5 avec la protéine alimentaire, la synthèse de la protéine tissulaire sera alors assurée. de moitié. L'absence dans les cellules d'au moins un acide aminé essentiel (sur 20) met fin à la synthèse des protéines dans son ensemble.
La violation du taux de synthèse des protéines peut être due à un dysfonctionnement des structures génétiques correspondantes. Les dommages causés à l'appareil génétique peuvent être héréditaires ou acquis, sous l'influence de divers facteurs mutagènes (rayonnements ionisants, rayons ultraviolets, etc.). La perturbation de la synthèse des protéines est causée par certains antibiotiques. Ainsi, des «erreurs» dans la lecture du code génétique peuvent se produire sous l’influence de la streptomycine, de la néomycine et d’autres antibiotiques. Les tétracyclines inhibent la fixation de nouveaux acides aminés à la chaîne polypeptidique en croissance (formation de liaisons covalentes fortes entre ses chaînes), empêchant ainsi le clivage des brins d'ADN.
Une des raisons importantes de la violation de la synthèse des protéines peut être une violation de la réglementation de ce processus. La régulation de l'intensité et de la direction du métabolisme des protéines est contrôlée par les systèmes nerveux et endocrinien, dont les effets se réalisent en affectant divers systèmes enzymatiques. La décomposition des animaux entraîne une diminution de la synthèse des protéines. L'hormone de croissance, les hormones sexuelles et l'insuline dans certaines conditions stimulent la synthèse des protéines. Enfin, la cause de sa pathologie pourrait être une modification de l'activité des systèmes enzymatiques des cellules impliquées dans la synthèse des protéines.

Le résultat de ces facteurs est une diminution du taux de synthèse des protéines individuelles.
Des changements quantitatifs dans la synthèse des protéines peuvent entraîner une modification du rapport des fractions de protéines individuelles dans le sérum - dysprotéinémie. On distingue deux formes de dysprotéinémie: l'hyperprotéinémie (augmentation du contenu de tout ou partie des types de protéines) et l'hypoprotéinémie (diminution du contenu de toutes les protéines ou de protéines individuelles). Ainsi, certaines maladies du foie (cirrhose, hépatite), des reins (néphrite, néphrose) s'accompagnent d'une diminution de la synthèse d'albumine et d'une diminution de son contenu en sérum. Un certain nombre de maladies infectieuses, accompagnées de processus inflammatoires étendus, entraînent une augmentation de la synthèse et une augmentation ultérieure du contenu en sérum des gamma-globulines. Le développement de la dysprotéinémie s'accompagne généralement de modifications de l'homéostasie (violation de la pression oncotique, équilibre hydrique). Une diminution significative de la synthèse des protéines, notamment de l'albumine et des gamma globulines, conduit à une forte diminution de la résistance du corps aux infections.
Des dommages au foie et aux reins, certains processus inflammatoires aigus et chroniques (rhumatismes, myocardite infectieuse, pneumonie) entraînent des modifications qualitatives de la synthèse des protéines, tandis que des protéines spéciales aux propriétés modifiées sont synthétisées, par exemple la protéine C-réactive. Des exemples de maladies provoquées par la présence de protéines pathologiques sont les maladies associées à la présence d'hémoglobine pathologique (hémoglobinose), un trouble de la coagulation du sang avec l'apparition de fibrinogènes pathologiques. Les protéines sanguines inhabituelles comprennent les cryoglobulines qui peuvent précipiter à des températures inférieures à 37 ° C (maladies systémiques, cirrhose).
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Trouble de la synthèse des protéines

  1. Trouble de la synthèse des protéines
    Elle se manifeste par des conditions cliniques et pathologiques pour la synthèse de protéines anormales et des violations quantitatives de la synthèse des protéines. Pour des raisons peuvent être acquises et héréditaires. Les manifestations de ce type de pathologie sont représentées par les syndromes (états pathologiques) d'hypoprotéinémie, de dysprotéinémie, de paraprotéinémie décrits dans la section sur la violation de la composition en protéines plasmatiques, ou
  2. Violation de la synthèse et dégradation du glycogène
    La synthèse du glycogène peut varier dans le sens de la réduction et de l'amplification. La dégradation accrue du glycogène survient pendant le stress, le stress émotionnel (activation des voies nerveuses sympathiques), le travail musculaire dur, le jeûne, l'activité accrue des hormones stimulant la glycogénolyse (glucagon, adrénaline) et l'acidocétose diabétique. Diminution de la synthèse du glycogène observée dans les cas graves
  3. Violations de la synthèse de la lipoprotéine B
    DÉFINITION Des violations de la synthèse de la lipoprotéine B, nécessaires à la formation de formes de transport des lipides (chylomicrons, lipoprotéines de basse et très basse densité), se présentant sous la forme de graisses passant d'entérocyte à la lymphe, sont observées dans trois maladies: • abétaloprotéinémie (maladie de Bassen-Kornzweig); • hypobétalipoprotéinémie homozygote; • la maladie d'Anderson. CODE ON ICD-E78.6 Échec
  4. ANÉMIE HÉMOLYTIQUE CAUSÉE PAR UNE PERTURBATION DE LA SYNTHÈSE DE L'HÉMOGLOBINE
    Ce groupe d'anémie hémolytique comprend deux sous-groupes principaux: • thalassémie - anémie hémolytique héréditaire due à une synthèse altérée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques de la globine (hémoglobinopathies «quantitatives»); • hémoglobinopathies - anémie hémolytique héréditaire due à une modification de la structure primaire des chaînes polypeptidiques de la globine, ce qui entraîne
  5. Trouble métabolique des protéines
    L'une des causes les plus courantes de troubles du métabolisme des protéines est un déficit protéique quantitatif ou qualitatif d'origine primaire (exogène). Les défauts résultant d’anomalies sont dus à la limitation de l’apport protéique exogène en période de famine complète ou partielle, à la faible valeur biologique des protéines alimentaires, au déficit en acides aminés essentiels (valine, isoleucine, leucine, lysine,
  6. Anémie hémolytique héréditaire associée à une altération de la structure ou à la synthèse de l'hémoglobine (hémoglobinopathies)
    Les hémoglobinopathies sont des anomalies héréditaires dans la synthèse des hémoglobines humaines, qui se manifestent soit par des modifications de la structure primaire de la molécule d'hémoglobine (hémoglobinopathies «qualitatives»), soit par une violation du rapport ou du manque de synthèse de l'une des chaînes de globine à structure primaire inchangée (hémoglobinopathies «quantitatives»). Les hémoglobinopathies sont héritées de manière autosomique dominante,
  7. Violation de la dégradation et de l'absorption des protéines
    Dans le tube digestif, les protéines sont décomposées sous l’influence des enzymes protéolytiques. Parallèlement, d’une part, les protéines et autres composés azotés faisant partie de l’alimentation perdent leurs caractéristiques spécifiques, d’autre part, les acides aminés sont formés à partir de protéines, les nucléotides d’acides nucléiques, etc. Substances contenant de l’azote formées lors de la digestion des aliments ou contenues dans ceux-ci avec un petit
  8. Violations de l'échange de protéines
    La pathologie de ce stade du métabolisme des protéines se manifeste par une violation de l'échange intermédiaire (intermédiaire) d'acides aminés. Normalement, la concentration en acides aminés libres dans le plasma est de 4 à 8 mg / l. La prise d'acides aminés avec des aliments ou leur administration intraveineuse a peu d'effet sur cet indicateur. Les principaux organes qui utilisent les acides aminés sont le foie et les reins. Le cerveau absorbe les acides aminés de manière sélective, préférant
  9. Violations du métabolisme des protéines.
    Troubles protéiques
  10. Troubles de la digestion dans le tractus gastro-intestinal
    Des troubles de la digestion des protéines peuvent survenir au stade de la digestion gastrique, intestinale ou pariétale. Dans l'estomac, les hydrolases peptidiques coupent les liaisons peptidiques entre les acides aminés aromatiques et dicarboxyliques. La digestion des protéines ralentit fortement dans les conditions hypoacides, en particulier dans les cas d'achilia et de gastrectomie totale (si le pH n'atteint pas au moins 5,0 unités). Sans
  11. SYNDROMES REFLETANT LES VIOLATIONS TYPIQUES DE PROTEINES
    Syndromes: • modification du bilan azoté; • hyperaminoacidémie; • aminoacidurie; • hyperazotémie; • dysprotéinémie; • dysprotéinoses. Les causes les plus courantes de déséquilibre azoté ont été mentionnées dans la description de la violation du stade de l'apport en protéines dans l'organisme. L'hyperaminoacidémie a été considérée par nous dans la section consacrée aux troubles métaboliques interstitiels. Une fois de plus
  12. Violations de la composition qualitative des protéines alimentaires
    Sur plus de 80 acides aminés naturels, seuls 22 se trouvent dans les protéines alimentaires. Parmi ceux-ci, 12 peuvent être synthétisés dans le corps, 10 sont indispensables - arginine, valine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, thréonine, tryptophane, phénylalanine. La carence de l'un d'entre eux ralentit la croissance, provoque un bilan azoté négatif, associé à une décomposition accrue des protéines tissulaires pour en extraire
  13. Violation de la composition des protéines plasmatiques ou dysprotéinémie
    On sait qu'environ 7% des protéines plasmatiques sanguines sont des protéines qui se trouvent dans un état d'équilibre dynamique entre les processus de leur production dans certaines cellules et certains organes et leur utilisation dans d'autres. Normalement, dans le protéinogramme, on distingue 5 fractions principales - albumine (54-58%, 35-45 g / l), ainsi que 4 fractions de globuline - Δ 1- (6-7%, 3-6 g / l), 2- (8-9%, 4-9 g / l) ,? 1- (13-14%, 6-11 g / l) ,? -
  14. Pathologie de l'accumulation. Violation du métabolisme des protéines, des lipides, des glucides et des minéraux. Déséquilibre dans le métabolisme des acides nucléiques. Hyaline change. Pathologie des chromoprotéines.
    1. Les accumulations intracellulaires entraînent 1. une hyperlipidémie 2. une élimination insuffisante de métabolites 3. une excrétion accélérée de substances exogènes 4. une excrétion accélérée de produits métaboliques 5. une incapacité d'excréter des substances exogènes 6. une formation accélérée de métabolites naturels 7. une accumulation de métabolites due à des défauts génétiques 2. La dystrophie appelé 1. dommages mortels
  15. Maladies qui se produisent en violation du métabolisme des protéines, des lipides et des glucides
    La dystrophie alimentaire (destrophia alimentaris) est une maladie due à une alimentation insuffisante des animaux, accompagnée de modifications dystrophiques des tissus et des organes internes. Étiologie. La cause la plus fréquente de la maladie est l’alimentation insuffisante des animaux, aussi bien dans l’alimentation générale que dans l’apport protéique, vitaminique et minéral du régime alimentaire. La maladie peut
  16. Anémie associée à une altération de la synthèse ou de l'utilisation de porphyrines (siderohrestichesky, anémie sidéroblastique)
    Il s'agit d'un groupe hétérogène de maladies, héréditaires et acquises, associées à une activité altérée des enzymes impliquées dans la synthèse des porphyrines et de l'hème. Le terme «anémie sidérale» a été inventé par Jehischeueg (1957). Avec l'anémie siderohrestichny, le niveau de fer dans le sérum sanguin est augmenté. Dans la moelle osseuse, on détecte des sidéroblastes en forme d'anneau - globules rouges nucléés avec une corolle périnucléaire,
  17. MORPHOLOGIE DES TROUBLES DE L’ÉCHANGE DE PROTÉINES, DE LIPIDES ET DE PIGMENTS. CALIBRAGE PATHOLOGIQUE. HYALIN CHANGEMENTS
    Une cellule normale remplit un certain nombre de fonctions. Sa structure et ses fonctions vitales sont déterminées par les programmes génétiques de métabolisme, de prolifération et de différenciation. Ensemble, les cellules sont capables de satisfaire les besoins physiologiques du corps - de maintenir une homéostasie normale. Sous l’influence de divers stimuli physiologiques ou pathologiques, un processus peut se développer dans les cellules.
  18. Pathologie du métabolisme protéique intermédiaire (violation de l'échange d'acides aminés)
    Les principales voies d’échange interstitiel entre protéines sont les réactions de transamination, de désamination, d’amidation, de décarboxylation, de méthylation et de sulfonation. La réaction de transamination est la principale source de formation de nouveaux acides aminés dans l'échange de protéines. Une transamination peut survenir à la suite d’une carence en vitamine Wb dans le corps.
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