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Antitepa et antiprécipitation

Les anticorps sont produits par un macro-organisme lorsque des agents étrangers - des antigènes - y pénètrent. Les anticorps appartiennent à la fraction globuline du sang, ils sont donc également appelés immunoglobulines et sont indiqués par le symbole ^. Les anticorps sont synthétisés par les plasmocytes. Les Ig appartiennent à des facteurs d'immunité humorale spécifique: inactiver les toxines; en combinaison avec le complément, ils empêchent la pénétration des virus et des bactéries de lyse; activer la phagocytose; participer à des réactions allergiques; participer à la destruction des helminthes.

Le plasma sanguin contient environ 5% de protéines - dont 3% sont des immunoglobulines. Les immunoglobulines diffèrent par leur structure, leur composition antigénique et leurs fonctions. Selon ces propriétés, ils sont répartis en 5 classes: IgG, IgM, IgA, IgE, IgD. Les Ig se trouvent dans le sérum sanguin en de telles quantités: IgG - 7-20 hl, IgA - 0,7-5 hl; IgM - 0,5-2 hl; Les IgD et IgE sont très peu nombreux.

La nature chimique des immunoglobulines

Les molécules d'immunoglobulines des cinq classes ont une structure universelle. Si la molécule d'immunoglobuline est traitée avec du mercaptoéthanol, elle se décomposera en deux paires de chaînes polypeptidiques: deux lourdes et deux légères. Sur la chaîne légère, il y a jusqu'à 200 résidus d'acides aminés, et sur la chaîne lourde jusqu'à 400. Chacune de ces chaînes est torsadée en une hélice primaire - une hélice, et chacune des chaînes a une hélice secondaire - domaines. Sur chacune des chaînes légères, 2 domaines sont localisés, et sur chaque chaîne lourde, 4 domaines sont localisés. Les chaînes légères et lourdes sont interconnectées par des liaisons disulfure, formant une seule molécule. Les chaînes légères et lourdes sont constituées d'un ensemble constant d'acides aminés, et certains domaines comprennent un ensemble variable d'acides aminés qui sont impliqués dans la formation du centre actif des immunoglobulines. Les Ig ont une spécificité prononcée - le domaine variable s'approche de l'antigène comme clé du château. La molécule de toute immunoglobuline a une structure quaternaire.

1. Immunoglobulines de classe G (IgG) - ces anticorps sont les plus importants dans le développement de l'immunité, car ils représentent 80% de toutes les immunoglobulines sériques. Au début de la maladie, ils sont peu nombreux, mais au fur et à mesure que la maladie se développe, leur nombre augmente et la fonction principale de la lutte contre les microbes tombe à leur sort. L'immunoglobuline passe facilement à travers la barrière placentaire et assure l'immunité humorale du nouveau-né dans les premiers mois de la vie.

2.
Les immunoglobulines de classe M (Ig M) sont la plus grande molécule des cinq classes d'immunoglobulines. L'Ig est un pentamère constitué de 5 molécules. Les molécules comprennent 2 chaînes légères et une chaîne lourde. La molécule de cette immunoglobuline est 5 fois plus grande que l'IgG, donc sa vitesse de sédimentation sera plus élevée. Les immunoglobulines de cette classe sont les premières à apparaître au cours du développement fœtal et les dernières à disparaître à un âge avancé.

3. Immunoglobulines de classe A (IgA) - jouent un rôle important dans la protection des muqueuses des voies respiratoires et digestives, le système génito-urinaire. Une molécule d'IgA a les mêmes chaînes légères et sa propre chaîne lourde. Il y a une modification - IgA sécrétoire et sérum. L'immunoglobuline sécrétoire active le complément et stimule l'activité phagocytaire dans les muqueuses. Les immunoglobulines sériques de classe A peuvent être un anticorps incomplet, ne se lient pas au complément et ne traversent pas la barrière placentaire. Le poids moléculaire varie.

4. Immunoglobulines de classe E (IgE) - ou anticorps Reagin, car ils participent aux réactions allergiques en tant que réactions immédiates et participent également à la destruction des helminthes. Trouvé dans le sérum en petites quantités. Il ne passe pas à travers la barrière placentaire.

Immunoglobulines de classe D (IgD) - sa participation n'est pas bien comprise. Contenue dans le sérum en très petites quantités. L'IgD est connue pour produire des amygdales et des cellules adénoïdes. L'IgD ne lie pas le complément, ne traverse pas la barrière placentaire. La spécificité des immunoglobulines se manifeste dans la spécificité de la réponse immunitaire, par conséquent, divers médicaments sont utilisés en médecine pratique pour la prévention et le traitement de diverses maladies. La spécificité des immunoglobulines se manifeste dans des réactions immunologiques in vitro (réactions de précipitation, etc.).

Schéma de la structure de la molécule d'immunoglobuline (selon G. Litmen et G. Good, 1981)

. zone charnière centrale active

Fab est un fragment de liaison à l'antigène;

Fc est un fragment ayant un acide aminé constant co

VL, VH - domaines qui composent les régions variables des chaînes légères et lourdes;

CL, CH, - domaines constituant des régions constantes de chaînes légères et lourdes;

CH2, CH3 - domaines - site de fixation du complément (K) et site de fixation des anticorps aux macrophages (M), mastocytes (TK), lymphocytes (L).
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Antitepa et antiprécipitation

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  17. TRAITEMENT DE L'ASTHME BRONCHIEN
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